Amyloïde-fibrillen klonteren het beste op een celmembraan. En dus moet je medicijnen tegen alzheimer altijd testen met zo’n membraan er bij, schrijven FOM-onderzoekers Gijsje Koenderink en Mischa Bonn in JACS.

Het zou kunnen verklaren waarom hele reeksen medicijnen tegen alzheimer en andere aandoeningen die iets te maken hebben met foute eiwitvouwing het geweldig deden in een reageerbuisje, maar door de mand vielen zodra ze in een levend wezen werden uitgeprobeerd.

De onderzoekers van het Amsterdamse FOM-instituut Amolf en de spectroscopie-afdeling van het Max Planck Institut für Polymerforschung in Mainz hebben het uitgeprobeerd met één zo’n veelbelovend medicijn, het polyfenol epigallocatechinegallaat (EGCG) dat afkomstig is uit groene thee.

Eerdere experimenten in vitro lieten zien dat EGCG de vorming van amyloïden van het eiwit hIAPP afremt, en de vezels zelfs weer kan laten oplossen. Maar naar nu blijkt, wordt de effectiviteit een heel stuk minder als zich in dat vitro ook een fosfolipidemembraan bevindt, met een vergelijkbare opbouw als een celmembraan. De vorming van fibrillen wordt dan veel minder goed geremd en het oplossen van bestaande klonten lukt helemaal niet mee, zo laten metingen met surface-specific sum-frequency generation-spectrometrie (SFG) en AFM-microscopie zien.

Of hetzelfde ook geldt voor andere alzheimermedicijnen is natuurlijk nog maar de vraag, maar het kan geen kwaad om het zo snel mogelijk uit te proberen.

bron: FOM