Op rode bloedcellen zit één eiwit dat alle malariaparasieten nodig hebben om binnen te dringen. Een stof die de interactie met dit eiwit blokkeert zou dus het ideale malariavaccin moeten zijn, suggereert een publicatie in Nature.

Alle andere receptor-eiwitten die men tot nu toe op rode bloedcellen (erythrocyten) had aangetroffen, bleken juist niet essentieel. Je kon ze wel blokkeren, maar dan bleek er prompt een stam van de parasiet te bestaan die dat eiwit niet nodig had. Kennelijk bestaan er verschillende parallelle routes om zo’n cel in te komen.

De tot nu toe bedachte malariavaccins werken dan ook anders. Het GSK-vaccin dat momenteel op grote schaal wordt uitgetest in Afrika, werkt bijvoorbeeld in op een circumsporozoïet-eiwit dat een rol speelt tijdens een heel ander deel van de levenscyclus van de parasiet.

Voor een immunoglobuline-eiwit genaamd basigine lijkt de parasiet echter géén alternatief te hebben. Als je dit eiwit blokkeert met antilichamen, raakt geen bloedcel meer geïnfecteerd. Volgens de auteurs van het artikel geldt dit voor alle stammen van de parasiet die ze hebben kunnen vinden.

Ze kwamen dit eiwit op het spoor door te redeneren vanuit PfRh5, een eiwitligand van de parasiet. In eerste instantie was alleen bekend dat je de genetische code voor PfRh5 niet uit de parasiet kunt weglaten, wat dus betekent dat dit ligand om de een of andere reden essentieel is. Met een speciaal voor dit soort gevallen ontwikkelde screeningstechniek genaamd AVEXIS (avidity-based extracellular interaction screen) wist men vervolgens te achterhalen welke van de 40 veel op rode bloedcellen voorkomende eiwitten aan dit ligand hecht. Dat blijkt dus basigine te zijn.

Basigine is in het menselijk lichaam veel te belangrijk om zomaar te blokkeren. Maar wat wèl zou moeten werken is een stof die de interactie tussen basigine en de parasiet onmogelijk maakt door PfRh5 te blokkeren. Daaraan wordt nu gesleuteld.

bron: Wellcome Trust Sanger Institute