Eerste beelden van procesvoering moleculaire eiwitfabriek

Amerikaanse onderzoekers hebben ribosomen laten uitkristalliseren in enkele standen die ze aannemen wanneer ze aan het werk zijn. Via röntgenanalyse konden ze vervolgens de structuur ophelderen en nieuw licht werpen op de manier waarop zo’n ribosoom werkt, zo schrijven ze in Science.

Ribosomen zijn de eiwitfabriekjes van de cel. Ze lezen messenger-RNA af en stellen aan de hand daarvan eiwitketens samen uit aminozuren, die door transfer-RNA worden aangeleverd. Hoe dat precies gebeurt is echter nauwelijks te volgen, omdat het tempo op 20 aminozuren per seconde ligt en een ribosoom slechts 21 nanometer groot is.

Tot nu toe gelden ribosomen dan ook als de ‘zwarte dozen’ van de moleculaire biologie. De meeste onderzoeers nemen aan dat er een soort moleculair ratelmechanisme in het werk is, maar niemand weet er het fijne van.

Jamie Cate (UC Berkeley) en collega’s hebben nu ribosomen uit Escherichia coli laten uitkristalliseren terwijl er een of twee tRNA-achtige groepen aan gebonden zaten. Zo konden ze in beeld brengen hoe de verschillende onderdelen van het ribosoom ten opzichte van elkaar kunnen bewegen.

Het zijn nog maar een paar losse beeldjes van de complete film, maar nu al is duidelijk dat de ratel veel ingewikkelder in elkaar moet zitten dan iedereen dacht. Het mechanisme werkt in minstens vier stappen, en Cate sluit niet uit dat het er nog meer zijn.

Uiteindelijk hoopt hij een hoge-resolutiefilm te kunnen maken met een aantal beeldjes per milliseconde. Dan hoopt hij bijvoorbeeld ook in detail te kunnen zien hoe antibiotica met bacteriële ribosomen reageren, en hoe je die interactie efficiënter kunt maken.

bron: UC Berkeley