In Italië is voor het eerst het proteoom van een glas bier in kaart gebracht. Meer dan 60 verschillende eiwitfamilies bleken het brouwproces te hebben overleefd, zo melden Pier Giorghio Righetti en collega’s (Politecnico di Milano) in het Journal of Proteome Research.

Op termijn hopen ze een link te kunnen leggen tussen het proteoom en de smaak. Brouwers zouden dan het fermentatieproces kunnen aanpassen om minder of juist méér van die eiwitten over te houden in het eindproduct.

Om te beginnen hebben ze Splügen-bier onderzocht, een in Italië wereldberoemd merk. Ze verzamelden de eiwitten met behulp van twee combinatoriële eiwitligandbibliotheken (ProteoMiner van BioRad en een eigen product), bij 3 verschillende pH’s: 4,0, 7,0 en 9,3. Vervolgens zuiverden ze de vangst verder op met gelelektroforese, scheidden de gewonnen peptidemengsels met nanocapillair-vloeistofchromatografie en analyseerden de resulterende fracties met electrospray tandemmassaspectrometrie(ESI-MS/MS).

Vergelijking van de spectrogrammen met bestaande eiwitdatabases leverde op dat er 20 verschillende eiwitfamilies uit gerst en twee uit mais in het bier zaten (de brouwerij bevestigde desgevraagd dat dat kan kloppen!). Daarnaast werden 40 eiwitten gevonden die specifiek zijn voor biergist (Saccharomyces cerevisiae) plus eentje uit S. bayanus en een uit S. pastorianus.

De onderzoekers kunnen niet beloven dat dit echt álle eiwitten in Splügen-bier zijn, maar wel dat hun methode zó gevoelig is dat ze weinig zullen hebben gemist. Bovendien is het analyseprotocol vrij eenvoudig: de extractie is de meest unieke stap, en die komt neer op het toevoegen van ProteoMiner-‘beads’ aan de vloeistof en die een paar uur laten trekken. De monstervoorbewerking bestaat alleen uit het verwijderen van polyfenolen.

Ze hebben het trouwens ook al geprobeerd met witte wijn waarvan ze het caseïnegehalte wilden meten: daar zitten nauwelijks polyfenolen in, zodat ze de beads rechtstreeks in de fles konden kieperen.

bron: American Chemical Society