Slecht gevouwen eiwit wapent gist tegen stress

Onder stress kunnen gistcellen nieuwe eigenschappen krijgen via een misvouwen eiwit. Dit opmerkelijke mechanisme wordt door onderzoekers van het Whitehead Institute for Biomedcial Research beschreven in Plos Biology.

We kennen prionen vooral als de boosdoeners in gekke koeienziekte. Prionen ontstaan uit eiwitten die de neiging hebben slecht te vouwen. In dieren kunnen deze misvouwen eiwitten tot ziekte leiden, doordat de prionen niet afgebroken worden en ophopen in de cel. Ook in gist kunnen prionen voorkomen.

In bakkersgist wordt het eiwit Sup35 door slecht vouwen het prion [PSI+]. Sup35 speelt een belangrijke rol bij de translatie; het vertalen van boodschapper-RNA naar eiwit. Eerdere studies wezen uit dat [PSI+] ervoor zorgt dat er langere of kortere eiwitten van het boodschapper-RNA worden gemaakt dan de bedoeling is. In 1 op de 4 gevallen leidt dit tot een voordeliger fenotype.

In de huidige studie keken de onderzoekers naar de vorming van [PSI+] in 4700 giststammen. Elke stam miste 1 gen uit het gistgenoom. De concentratie [PSI+] was beduidend hoger in stammen die genen missen die een rol spelen bij de stressreactie.

Hierna volgden experimenten waarin gistcellen expres onder stresscondities, zoals een hoge zoutconcentratie, gekweekt werden. Dit leidde tot een productie van het prion die wel 60 keer hoger was dan in de normale situatie.

De onderzoekers denken dat het mechanisme belangrijk geweest is in de evolutie van gist. Dit omdat andere gistsoorten die later zijn ontstaan er ook gebruik van maken. Onder stressconditities hebben gistcellen die het prion maken een grotere kans op overleven dan cellen die het niet produceren.

Bron: Whitehead Institute for Biomedcial Research