Gistcellen kunnen prioneiwitten soms terugvouwen, zo laten onderzoekers van de universiteit van Arizona en Brown University deze week weten in eLife. Tot nog toe dacht men het terugvouwen van deze eiwitten onmogelijk was.

Prionen - een vorm van verkeerd gevouwen eiwitten - vormen samen met andere prionen clusters die resulteren in amyloïde plaques. Deze plaques worden weer geassocieerd met ziektes die nu nog onbehandelbaar zijn zoals alzheimer, huntington of parkinson.

In stresssituaties, zoals een verhoogde omgevingstemperatuur, produceren cellen sneller verkeerd gevouwen eiwitten. Onder diezelfde stresscondities maken ze echter ook zogenoemde heat shock-eiwitten aan die de verkeerde vouwing kunnen voorkomen. Het onderzoeksteam testte de hypothese dat de heat shock-eiwitten bestaande amyloïde plaques kunnen ontklonteren en prionen kunnen ontvouwen. Zij testten hiervoor verschillende heat shock-eiwitten op gistcellen, maar steeds zonder succes. Toen de onderzoekers echter gistcellen met amyloïde plaques tot 40 graden Celsius verhitten, zagen ze een deel van de amyloïde plaques verdwijnen.

Nader onderzoek wees uit dat het chaperonne-eiwit Hsp104 essentieel is bij de ontmanteling van amyloïde plaques. Echter is alleen een hoge concentratie van dit eiwit niet voldoende om de prionen weer te laten ontvouwen, ook de verhoogde temperatuur, alsmede een samenwerking met nog niet geïdentificeerde andere eiwitten is essentieel.

De onderzoekers willen nu uitzoeken welke exacte combinatie, naast Hsp104, aan eiwitten nodig om amyloïde plaques te laten verdwijnen. Met die kennis zou je op termijn een middel tegen ziektes die door amoloïde plaques veroorzaakt worden kunnen ontwikkelen.

Bron: elife