Uit de aminozuren arginine en tryptofaan is een peptide te maken dat micro-organismen efficiënt lek prikt. Het helpt met name tegen longinfecties als gevolg van taaislijmziekte, melden onderzoekers van de University of Pittsburgh die er octrooi op hebben aangevraagd.

Ronald Montelaro en collega’s lieten zich hierbij inspireren door de eiwitten die het hiv-virus gebruikt om cellen binnen te dringen. Die blijken daar ook letterlijk de staart van hun aminozuurketen voor te gebruiken.

De ‘engineered cationic antimicrobial peptides’(eCAP’s) van de Amerikanen zijn een geoptimaliseerde variant van die staart, waarbij de rest van het eiwit wordt weggelaten. Proeven wijzen uit dat je er alleen arginine en tryptofaan voor nodig hebt, wat de synthese relatief eenvoudig maakt, en dat een keten van slechts 12 bouwstenen al voldoende is voor een prima resultaat. De volgorde wordt zo gekozen dat het peptide zich oprolt tot een helix die zich amfifiel gedraagt, net als de lipiden waar een celwand uit bestaat.

Het exacte recept is zojuist online gezet door het tijdschrift Antimicrobial Agents and Chemotherapy, maar de onderzoekers hebben het ook al gepresenteerd tijdens congressen. Hun eCAP’s blijken zowel Gram-positieve als Gram-negatieve bacteriën te kunnen belagen, inclusief soorten die resistent zijn tegen bestaande antibiotica. Ze beschadigen het celmembraan dusdanig dat de bacterie binnen seconden of hooguit minuten dood is. Zelfs biofilms lijken er geen bescherming tegen te bieden: de eCAP’s gaan daar dwars doorheen.

Dat laatste zou dan ook moeten gelden voor het taaie longslijm dat kenmerkend is voor cystic fibrosis. De infecties die zich daaronder verschuilen zijn vaak lastig met antibiotica te besrtijden, maar eCAP’s zouden uitkomst kunnen bieden.

Montelaro denkt trouwens ook al aan een eCAP-vernevelaar als eerste hulp na een aanval met biologische wapens.

bron: University of Pittsburgh