Het enzym myo-inositol oxygenase (MIOX) gebruikt een andere strategie voor het klieven van C-H bindingen dan andere ijzerbevattende oxygenase enzymen. Dit tonen onderzoekers aan de Pennsylvania State University aan in Proceeding of the National Academy of Sciences.

De ijzeratomen in MIOX gebruiken zuurstof om een C-H binding te klieven en zo d-glucuronaat te produceren. Het doet dit met één ijzeratoom als Fe(II) en het andere als Fe(III), dit in tegenstelling tot alle verwante ijzeroxygenases die hun katalytisch proces in de +2 oxidatietoestand beginnen. Hierdoor is het onwaarschijnlijk dat MIOX’s Fe(II)/Fe(III) cofactor Fe(IV)=O deeltjes zal genereren, die door hun soortgenoten gebruikt worden voor de verdere oxidatie van het substraat.

De wetenschappers maakten voor hun onderzoek gebruik van een deuteriumgelabeld substraat en elektron paramagnetische resonantie spectroscopie.

Bron: Chemical & Engineering News, 25 april 2006