Franse onderzoekers hebben bedacht hoe je met NMR de enzymatische omzetting van L-alanine in D-alanine live kunt volgen. Het hele systeem opsluiten in een chirale vloeibare DNA-kristallen blijkt te werken, zo valt te lezen in Analytical Chemistry.

L- en D-alanine zijn spiegelbeelden van elkaar. Maar terwijl L-alanine een van de meest voorkomende natuurlijke aminozuren is, is D-alanine in de natuur heel schaars. Sommige bacteriën hebben dat D-alanine echter nodig bij de bouw van hun celwand. Ze maken er een speciaal enzym voor aan, genaamd alanineracemase, dat de L-vorm in de D-vorm verandert. Stoffen die dit enzym op de een of andere manier blokkeren, hebben potentie als antibioticum.

Het probleem was dat je tot nu toe de werking van dit enzym niet live kon volgen. NMR ziet het verschil tussen L- en D-alanine immers niet zonder meer. Het enige dat werkte, was af en toe een monster nemen en offline de inhoud analyseren.

Anderhalf jaar geleden meldden Phillippe Lesot en collega’s al dat je het verschil wel kunt zien wanneer je je monster vermengt met korte DNA-strengen die chirale kristallen vormen. In die kristallen wordt L-alanine onder een andere hoek opgesloten als D-alanine, en dat kun je zien aan het NMR-signaal.

Vervolgens bedacht Monique Chan-Huot, een postdoc van een andere Parijse universiteit, dat je op deze manier wellicht de werking van alanineracemase kon volgen. De belangrijkste vraag was of het enzym nog wel zou werken in een omgeving vol chirale vloeibare kristallen. Samen met Lesot heeft ze nu vastgesteld dat dat inderdaad het geval is, op voorwaarde dat je enzym en alanine zo gelijkmatig mogelijk mengt.

De volgende stap is om te kijken of je op deze manier ook mogelijke antibiotica kunt uittesten.

bron: C&EN