Transporteiwitten, die andere eiwitten transporteren van het cytoplasma naar de celkern, doen zelf de kernporiën open en dicht. Tot nu toe hield men het kernporiecomplex verantwoordelijk voor de selectiviteit maar eigenlijk is dat niet veel meer dan een draaideur, schrijven Roderick Lim en collega’s van de universiteit van Basel in het Journal of Cell Biology.

Bekend was al dat dit transport wordt verzorgd door zogeheten karyoferine-eiwitten die kunnen werken als importines (de kern in) of exportines (de kern uit). Importines herkennen hun lading aan een specifieke aminozuurvolgorde die dient als kernlokaliseringssignaal (nuclear localization signal, NLS).

Bekend was ook al dat hier twee verschillende importines bij betrokken zijn: karyoferine α pakt het eiwit op en karyoferine β1 assisteert bij de passage door de kernporie. Maar tot nu toe werd aangenomen dat het kernporiecomplex, dat zelf ook weer bestaat uit diverse eiwitten, daarvoor eerst zichzelf moest openen.

De Zwitsers hebben nu dus ontdekt dat het iets anders in elkaar zit. Karyoferine β1 bindt normaal gesproken aan het poriecomplex en houdt zo de deur dicht. Karyoferine α bindt echter ook aan karyoferine β1, en bovendien sterker. Daardoor komt dat laatste eiwit los en maakt de passage door de porie vrij.

Het werpt nieuw licht op aandoeningen die gepaard gaan met haperingen in dit transportmechanisme, waaronder sommige vormen van kanker. Valt de productie van karyoferine α uit, dan gaat er niets meer door de kernporie. Werkt karyoferine β1 niet goed, dan gaat de porie lekken.

bron: University of Basel