Onderzoekers van de University of British Columbia hebben een klein eiwit ontworpen om te bepalen op welke bindingen voor de 3D-structuur zorgen. Dat melden ze in Nature Chemical Biology.

Eiwitten hebben specifieke 3D-structuren waardoor ze hun functies kunnen uitvoeren. Deze 3D-vouwing gebeurt met behulp van verschillende mechanismes. Bijvoorbeeld doordat hydrofobe en hydrofiele groepen elkaar afwisselen zodat deze bij vouwing interactie met elkaar vertonen. Ook is er vaak sprake van covalente bindingen tussen groepen van aminozuren waardoor de 3D-structuur nog steviger wordt.

De onderzoekers gingen op zoek naar andere interacties in eiwitten, die subtieler zijn dan de twee eerdergenoemden. Om deze te vinden bouwden ze een klein eiwit, bestaande uit één α-helix en één polyproline-II helix. Dit minieiwit is een stuk makkelijker te onderzoeken dan een groot, natuurlijk eiwit.

Dit eiwit is zo gekozen dat de helices om elkaar heen draaien en veel zogenaamde ‘knoop-in-knoopsgat’-interacties met elkaar kunnen hebben met proline als ‘knoop’. Als ‘knoopsgat’ zijn er verschillende natuurlijke en niet-natuurlijke aminozuren, gebaseerd op fenylalanine, gebruikt.

Na meting van de stabiliteit van deze nieuwe eiwitten, bleek tyrosine het aminozuur te zijn dat het meest stabiele eiwit opleverde. Daaruit concludeerden de onderzoekers dat er sprake is van subtiele CH-π interacties. Achteraf leerde de literatuur dat er ook veel eiwitten met een CH-π interactie in de natuur voorkomen.