De wolharige mammoet maakte hemoglobine aan dat subtiel verschilde van dat van de huidige olifant. Het gevolg was dat zijn bloed bij extreem lage temperaturen nog vrij gemakkelijk zuurstof kon afstaan, zo is ontdekt bij een geslaagde poging om dat mammoethemoglobine in het lab na te maken.

Dat het überhaupt is gelukt om een afwijkende eiwitfunctie van een uitgestorven diersoort te achterhalen, is waarschijnlijk een wereldprimeur.

In Nature Genetics beschrijft een internationaal onderzoeksteam hoe het de sequentie van het hemoglobinegen ontleende aan het DNA van drie mammoeten, die bewaard zijn gebleven in de Siberische permafrost. Aan die sequentie konden ze al zien dat er een verschil met olifantenhemoglobine moest zijn: op minstens drie pklekken zaten er andere aminozuren in.

Het is echter zo goed als onmogelijk om op papier te voorspellen hoe zo’n sequentieverschil in de praktijk uitpakt. Vandaar dat de onderzoekers de sequentie hebben ingebouwd in de bacterie E.coli, om te zien wat voor eiwit er uit kwam.

Toen ze vervolgens de 3D-structuur wisten op te helderen van het gevouwen mammoetenhemoglobine-eiwit, werd duidelijk wát het nut van dat verschil is. Zoals bekend bindt hemoglobine zuurstof, en geeft het die weer af op plekken war het nodig is. Die laatste reactie is inherent endotherm en verloopt dus steeds moeizamer naarmate de temperatuur daalt. Bij de mammoet blijkt de zuurstof echter ook bij lage temperatuur los te komen zonder dat dat veel extra energie kost.

Het gevolg moet zijn geweest dat mammoeten ’s winters zuiniger met hun energie konden omgaan en dus minder hoefden te eten.

De mammoet en de huidige olifanten stammen allemaal af van dezelfde voorganger, die een paar miljoen jaar geleden in Midden-Afrika leefde. Achteraf gezien moet het gemuteerde hemoglobine de mammoeten in staat hebben gesteld om naar het hoge noorden te migreren.

bron: BBC News