Voor het eerst is de rol van een hydroniumion tijdens een enzymreactie in beeld gebracht. Het lukte door de waterstof te vervangen door deuterium, melden onderzoekers van het Los Alamos National Laboratory (VS) in het jongste nummer van Angewandte Chemie.

De onderzoekers snappen nu waarom dat enzym (D-xylose isomerase) het niet meer doet zodra de pH lager wordt dan 6.

Dat hydronium (H₃O⁺, ook bekend als hydroxonium, oxonium of oxidanium) tijdens enzymreacties een rol speelt, ligt voor de hand. Het is immers de meest voorkomende verschijningsvorm van H⁺ in water. Probleem is alleen dat waterstofkernen te klein zijn om met röntgenkristallografie in beeld te krijgen: je ziet het verschil tussen H₂O en H₃O⁺ niet..

Andrey Kovalevsky en collega’s hebben nu bedacht om alledrie de waterstofkernen in H₃O⁺ te vervangen door deuterium (dus de combinatie van een proton en een neutron) en die te bombarderen met neutronen in plaats van röntgenstraling. Zo krijg je wèl een helder signaal, en voor de chemie van de reactie moet het nauwelijks wat uitmaken.

Op die manier werd zichtbaar dat het hydroniumion als een pyramide-achtige massa op de actieve plek van het enzym zit. Daarbij vertoont het een essentiële interactie met een metaalion dat als cofactor dient voor de eigenlijke enzymreactie (de isomerisatie van D-xylose tot D-xylulose, dat een stuk beter fermenteerbaar is)

Daalt de pH beneden de 6, dan valt het hydroniumion uiteen in H⁺ (of D⁺, in dit geval) en een watermolecuul (hier dus D₂O) dat er vandoor gaat. De H⁺ blijft achter op de actieve plek maar neemt veel minder ruimte in, waardoor die actieve plek als het ware in elkaar klapt en zijn werk niet meer kan doen.

Voor het eerst is hiermee bewezen dat H₃O⁺ puur vanwege zijn vorm een rol kan spelen bij enzymkatalyse. De onderzoekers vermoeden dat er nog wel meer voorbeelden van zullen zijn te vinden, wanneer ze nog even door zoeken.

bron: DOE/Los Alamos National Lab