Een Brits-Amerikaanse groep heeft de werking opgehelderd van een natuurlijk enzym dat PET-flesjes afbreekt. Ze wisten tevens de werking iets te verbeteren al is het nog lang geen bruikbaar wapen tegen de plastic soep, valt op te maken uit een PNAS-publicatie.

Diverse publieksmedia, van The Guardian tot de Telegraaf, waren eerder deze week een stuk optimistischer over dat laatste. Maar die baseerden zich op een juichend persbericht dat de University of Portsmouth er over liet uitgaan, terwijl PNAS de publicatie (open access, overigens) nog niet eens online had gezet.

Het zogeheten PETase-enzym werd in 2016 geïsoleerd uit een nog onbekende bacterie, Ideonella sakaiensis 201-F6, die op PET blijkt te kunnen leven. Het knipt de polymeerketen op tot mono(2-hydroxyethyl)tereftaalzuur (MHET). Een tweede enzym (MHETase, dus) splitst MHET daarna in tereftaalzuur en ethyleenglycol. Samen draaien ze dus in feite het industriële PET-productieproces terug.

Uit de aminozuurvolgorde werd eerder al opgemaakt dat PETase sterk lijkt op cutinases en lipases die respectievelijk cutine en vetzuren afbreken. Dat het daar ook uit is geëvolueerd op het moment dat de mens bacteriën begon te voeren met PET-afval, is nog niet formeel bewezen maar ligt wel voor de hand.

De grote verdienste van Gregg Beckham, John McGeehan, H. Lee Woodcock en collega’s is dat ze met röntgenkristallografie (met dank aan de Diamond Light Source in Didcot) de 3D-structuur van PETase hebben bepaald tot in detail (0,92 Å) hebben bepaald. Het bevestigt de verwantschap van PETase met cutinases, lipases en andere canonieke α/β-hydrolases, met een langgerekte open gleuf in de structuur waarin de polymeerketen komt te liggen.

Bij het PETase is die kloof wel relatief breed. Je vermoedt dan meteen een verband met het feit dat PETase selectief aromatische polyesters knipt zoals PET en het ‘groene’ Avantium-alternatief PEF. Op slankere, alifatische polyesterketens heeft het geen vat.

Maar toen de onderzoekers die hypothese uitprobeerden door twee aminozuren te vervangen, zodat het PETase meer ging lijken op een klassiek cutinase met een smallere gleuf, bleken ze per ongeluk een enzym te hebben gemaakt dat PET juist een klein beetje beter afbreekt. Hoe dit kan is nog niet helemaal duidelijk, al kun je op basis van de functionaliteiten van de betrokken aminozuren wel iets vermoeden.

Het bewijst in elk geval dat natuurlijk PETase nog niet helemaal optimaal is (dat zijn natuurlijke eiwitten trouwens zelden) en dat het zeker zin heeft om er verder aan te sleutelen.

Aan lipases en cutinases wordt al tientallen jaren onderzoek gedaan, en de auteurs stellen voor die kennis maar weer eens uit de kast te halen teneinde een PETase te ontwikkelen waar je echt iets aan hebt.

bron: PNAS