Poriën in silica versterken enzymwerking door correcte vouwing te bevorderen

Enzymen worden veel actiever wanneer je ze vangt in de poriën van gefunctionaliseerde mesoporeuze silica (FMS). Dat schrijven onderzoekers van Pacific Northwest National Laboratory in het tijdschrift Nanotechnology.

De zeshoekige poriën met een diameter van ongeveer 30 nanometer dwingen opgeloste enzym-eiwitten om zich te vouwen. Zelfs enzymen, die in de koelkast hebben gelegen en maanden over de datum zijn, worden op deze manier opnieuw geactiveerd.

De functionalisering bestaat er uit dat de silica wordt voorzien van carboxyl- of aminegroepen, die de aanhechting van het gewenste enzym bevorderen.

De Amerikanen hebben het tot nu toe met drie enzymen uitgetest: glucose-oxidase, glucose-isomerase en organofosfor-hydrolase. Na immobilisatie in de poriën bleven ze alledrie actief, waarbij de activiteit van het laatst genoemde enzym verdubbelde. Die van het isomerase bleef gelijk of steeg iets, en die van het oxidase varieerde tussen 30 en 160 procent. Voor de hand ligt dat de oriëntatie van het enzym in de porie daarbij een belangrijke rol speelt.

Onderzoeksleider Eric Ackerman vermoedt een parallel met het feit dat enzymen in een levende cel veel actiever plegen te zijn dan in een reageerbuisje. Volgens sommigen komt dat doordat de enzymconcentratie in de cel vaak een factor 1000 hoger ligt. De dicht tegen elkaar aan liggende enzymmoleculen zouden elkaar stabiliseren. Ackerman vermoedt dat de krappe ruimte binnen de porie eenzelfde effect heeft.

bron: Pacific Northwest National Laboratory