Het opknippen van actinefilamenten in cellen werkt anders dan de wetenschap tot nu toe dacht. Dat ontdekten Australische onderzoekers toen ze de structuur van het ‘knip-eiwit’ van de malariaparasiet wisten te achterhalen, zo melden ze deze week in PNAS.

Die filamenten werken in de cel als een soort trekdraden. Om allerlei bewegingen te onderbreken en de actine-eiwitten te recyclen, moeten ze nu en dan worden opgeknipt. Daarvoor zorgt actine-depolymerisatiefactor 1 (ADF1), een eiwit dat je in vrijwel alle organismen terugvindt.

Van een aantal varianten van ADF1 was de structuur al bekend. Daaruit dacht men te kunnen afleiden dat een moleculaire ‘vinger’ die prominent uit het eiwit steekt, verantwoordelijk was voor het knipwerk.

Maar met behulp van röntgenstraling uit een synchrotron is het Jake Baum, Jacqui Gulbis en collega’s ( Walter and Eliza Hall Institute, Melbourne) nu gelukt om de structuur van ADF1 uit de malariaparasiet (Plasmodium falciparum) op te helderen. En daar blijkt die vinger helemaal niet aan te zitten.

Het plaatje was scherp genoeg om te laten zien wat dan wél de actieve plek van het eiwit is. Het blijkt de ‘knokkel’ te zijn waar bij andere ADF’s de vinger aan zit.

Met een beetje geluk levert het uiteindelijk een geneesmiddel op dat ADF1 van malariaparasieten lamlegt en andere ADF1’s met rust laat, wat een geheel nieuwe manier zou zijn om malaria-infecties te voorkomen.

bron: Walter and Eliza Hall Institute