Via een chemische modificatie kun je een cytochroom P450-enzym zo ver krijgen dat het methaan oxideert tot methanol. Nu eens zien of zoiets ook op industriële schaal kan, zo suggereert Manfred Reetz (Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Mülheim) in Angewandte Chemie.

Oxideren deden P450-enzymen altijd al. Alleen zijn ze ontworpen voor moleculen zoals vetzuren en terpenoïden, die minstens een ordegrootte omvangrijker zijn dan methaan. De bindingsplaats van P450 is dan ook veel te ruim om een methaanmolecuul vast te houden, laat staan in de juiste stand voor een oxidatie.

Reetz’idee was nu om die bindingsplaats grotendeels op te vullen met een perfluorocarboxylzuur. De afmetingen zijn zo gekozen dat een methaanmolecuul er nog net naast past. Daarbij komt het precies tegen de ijzerkern aan te zitten die de eigenlijke actieve plek van het enzym is.

Bijkomend effect is dat het perfluorocarboxylzuur de reactiviteit van die ijzerkern sterk blijkt te verhogen. Waarschijnlijk is dat de reden dat de omzetting naar methanol überhaupt lukt. Tot nu toe werd min of meer aangenomen dat de oxidatieve werking van P450-enzymen daar wel te zwak voor zou zijn.

bron: C&EN