Een aangepast virus kan E. coli dwingen om eiwitcontainers vol hydrogenase te maken die protonen omzetten in waterstofgas. Dit schrijven Amerikaanse onderzoekers in Nature Chemistry.

De groep uit Indiana modificeert hiervoor een bacteriofaag, een virus dat parasiteert op bacteriën en in plaats van zijn eigen DNA ook kunstmatige plasmiden in zo’n bacterie kan injecteren. Zij voegen verschillende genen toe voor de productie van twee eiwitten: NiFe-hydrogenase en de eiwitcontainer.

Hydrogenases produceren waterstofgas uit waterstofionen en komen voor in drie varianten. Twee gebaseerd op ijzer en een van nikkel en ijzer. De eerste twee zijn minder geschikt omdat ze gevoelig zijn voor inhibitie door zuurstof, of buiten de celwand van het organisme slecht werken. Het NiFe-hydrogenase kent deze problemen niet.

De eiwitcontainer lijkt op het capside van het P22 bacteriofaag. Capsides vormen een onderdeel van bacteriofagen en herbergen vaak actieve eiwitten of genetisch materiaal. Het capside van P22 heeft zich volgens de onderzoekers eerder bewezen in geschikte toepassing voor het bewaren van actieve eiwitten.

E. coli gaat na infectie aan de slag en maakt de capsules evenals het NiFe-hydrogenase enzym. Waarom de keuze voor de E. coli-bacterie maken de onderzoekers niet duidelijk. Door kleine genetische aanpassingen van de onderzoekers hecht het enzym zich niet meer aan de celwand maar clustert het zich in de eiwitcontainer. Er passen grofweg honderd hydrogenases in één container en er vormen zich rond de 88 containers in totaal.

Prestaties van de combinatie meten de onderzoekers door waterstofionen te reduceren en methylviologen te oxideren. Zij maten zo’n honderd keer hogere activiteit ten opzichte van niet ingekapselde hydrogenases. Dit eiwit heeft de interesse omdat zij goedkoop zijn en op kamertemperatuur werken. Bestaande katalysatoren voor waterstofgasproductie zijn duur en vereisen hoge temperaturen.

Bron: Indiana University Bloomington