Groningse onderzoekers hebben de 3D-structuur opgehelderd van het bacteriële eiwit dat thiamine oftewel vitamine B1 herkent. Ze snappen nu eindelijk hoe dit eiwit, genaamd ThiT, ‘past’ op een ander eiwit dat het transport door het celmembraan verzorgt, zo schrijven ze op de website van Nature Structural & Molecular Biology.

Tot nu toe was die pasvorm een beetje een raadsel. Eiwitten die andere vitamines herkennen passen namelijk ook op hetzelfde transporteiwit, ondanks het feit dat hun aminozuurvolgorde soms totaal anders is.

Het onderzoek van Guus Erkens, Dirk Jan Slotboom en collega’s heeft nu uitgewezen dat die verschillende eiwitten op een paar detailpunten wél dezelfde vorm vertonen. Ze wisten de 3D-structuur van ThiT uit Lactococcus lactis tot op 2,0 Angstrom nauwkeurig in beeld te brengen. Dat plaatje vergeleken ze met de eerder opgehelderde structuur van RibU, het eiwit dat vitamine B2 (riboflavine) herkent en dat qua aminozuurvolgorde slechts voor 14 procent met ThiT overeenkomt.

Het blijkt dat beide eiwitten toch op de punten, waar het er toe doet, dezelfde vorm vertonen. Het contact met het transporteiwit wordt in beide gevallen verzorgd door twee alanine-bouwstenen, die op een bepaalde manier uit het eiwit steken. Tussen die twee alanines zitten telkens 3 willekeurige andere aminozuren.

Dat die alanines essentieel zijn, hebben de Groningers kunnen aantonen door experimenten waarbij ze er een vervingen door tryptofaan, een ander aminozuur. Het eiwit bleek dan inderdaad niets meer te doen.

Dat het eiwit selectief vitamine B1 bindt is ook goed te verklaren aan de hand van de gevonden structuur. Maar dat is dan weer een stuk minder verrassend.

bron: RUG