Griepvirussen ontsnappen aan de geïnfecteerde gastheercel door te binden met cholesterol in het celmembraan. Dit vertellen onderzoekers van MIT in PNAS.

Na infectie van de gastheercel kopieert het virus zich, waarna de kopieën zich verzamelen in een blaasje om de gastheer te verlaten en nieuwe cellen te infecteren. Om deze ontsnapping mogelijk te maken bindt een tetrameer van viruseiwit M2 aan twee cholesterolmoleculen die in het celmembraan van de gastheercel aanwezig zijn.

Het was al bekend dat M2 nodig was om het virus vrij te laten, en dat dit het beste werkt met een specifieke concentratie cholesterol. Maar met solid-state NMR spectroscopie konden Mei Hong en collega’s nu aantonen dat M2 cholesterol ook echt bindt en hoe.

Op sommige plekken in het membraan is de concentratie cholesterol hoger dan gemiddeld. Het virus ontsnapt net naast zo’n ophoping van cholesterol, zodat het die cholesterol kan gebruiken voor knopvorming (budding). Zo is de virusmantel uiteindelijk veel rijker in cholesterol dan het celmembraan. De M2 tetrameren clusteren op de grens tussen de mantel en het celmembraan. Hier zorgen ze dat het membraan ombuigt en dat uiteindelijk de ‘nek’ van de virusknop breekt en het virus vrijkomt.

Volgens de onderzoekers heeft dit geen directe impact op het behandelen van griep of voor vaccinatie. Wel hopen ze om inspiratie te zijn voor verder onderzoek in het tegengaan van het ontsnappen van virussen uit de cel. Ook verwachten ze dat je hun methode kunt gebruiken voor het bestuderen van andere membraaneiwitten, die wellicht ook interactie vertonen met cholesterol.

Bron: MIT