UvA-onderzoekers Peter Bolhuis en Jarek Juraszek hebben een keten van twintig aminozuren samengesteld die zich op twee manieren kan vouwen.

Computersimulaties wijzen uit dat vier van de vijf keer een soort kiem ontstaat, waar de rest zich omheen vouwt (de L-route in het plaatje). De vijfde keer worden eerst lokale structuren opgebouwd, die daarna door diffusie tegen elkaar aan botsen (de I-route). Het is voor het eerst dat men allebei de mogelijkheden waarneemt bij hetzelfde eiwit.

Het mini-eiwit vertoont alle karakteristieken van een ‘groot’ eiwit maar vouwt zich een factor duizend sneller, binnen vier microseconden. Bovendien hebben Bolhuis en Juraszek ingezoomd op het moment dat de belangrijkste energiebarrière moet worden overwonnen.

De tijdwinst maakte het mogelijk om niet alleen alle driehonderd atomen van het peptide te simuleren, maar ook zo’n drieduizend watermoleculen er omheen. Die blijken het vouwingsproces namelijk behoorlijk te beïnvloeden.

bron: FOM