Dat er twintig verschillende aminozuren in onze eiwitten zitten, heeft vooral te maken met reactiviteit. De jongste varianten zijn eigenlijk gewoon ingebouwde antioxidanten, suggereert een Duitse publicatie in PNAS.

Eerder werd al duidelijk dat je aan dertien verschillende aminozuurbouwstenen genoeg zou moeten hebben om de vormen te creëren van zowat alle bestaande eiwitten. Zelfs met zeven stuks kom je al een heel eind. En aangezien het gemiddelde eiwit het voor zijn functioneren puur van die 3D-vorm moeten hebben, was het een raadsel waarom de evolutie niet gewoon bij die dertien stuks is opgehouden.

Matthias Granold, Bernd Moosmann en collega’s van de Gutenberg-universiteit in Mainz hebben nu de kwantumchemische eigenschappen vergeleken van alle twintig eiwitvormende aminozuren en een aantal varianten die ouder zijn dan het leven zelf maar daar nooit permanent deel van zijn gaan uitmaken.

Hun conclusie is dat aminozuren steeds reactiever worden (Moosmann spreekt van ‘zachter’) naarmate ze later in de evolutie zijn ontstaan. Het uit zich in een almaar kleinere band gap tussen de hoogste bezette en de laagste vrije moleculaire orbitalen, respectievelijk HOMO en LUMO. De meest moderne aminozuren zoals tryptofaan (zie de afbeelding) en selenocysteïne (een analoog van cysteïne dat in sommige enzymen voorkomt) zitten zelfs op het niveau van redox-cofactoren.

En dat verklaart volgens de Duitsers hun bestaan. Toen de atmosfeer een paar miljard jaar geleden ineens voldoende zuurstof ging bevatten om het huidige leven een kans te geven, steeg ook de kans op oxidatieve stress door de vorming van vrije zuurstofradicalen. De nieuwe aminozuren konden die stress opvangen zonder onherstelbaar beschadigd te raken, en beschermden zo de oudere bouwstenen die er niet tegen konden en daarmee het hele eiwit.

bron: Johannes-Gutenberg-Universität Mainz