Structuuranalyse hiv-viruseiwit brengt zwakke plek aan het licht

Amerikaanse onderzoekers hebben een zwakke plek in het hiv-virus ontdekt die wel eens het ideale doelwit voor een vaccin zou kunnen zijn. Hij muteert vrijwel niet en er bestaat al een antilichaam dat er aan bindt, zo is deze week te lezen in Nature.

Het gaat om een eiwit genaamd gp120, dat uit het virus steekt om zich te kunnen binden aan receptoren op het oppervlak van een gastcel. Voor een succesvolle koppeling kan gp120 zich geen mutaties permitteren. De rest van het hiv-virus muteert juist wel voortdurend om het immuunsysteem te misleiden. Dat werkt zo goed dat velen er tot nu toe aan twijfelden of een aidsvaccin überhapt wel zou zijn te maken.

Aangenomen werd dat de bindingssite van gp120 zichzelf naar binnen vouwde en pas naar buiten kwam op het moment van infectie. De onderzoekers van het US National Institute of Allergy and Infectious Diseases zijn er nu echter voor het eerst in geslaagd om de 3D-structuur van het eiwit in beeld te brengen. Daarbij bleek dat de bindingssite gewoon open en bloot aan de buitenkant zit.

Het is zelfs gelukt om in beeld te brengen hoe een antilichaam, genaamd b12, zich aan het eiwit bindt en het zo onschadelijk maakt. Van b12 is bekend dat het apen beschermt tegen het aan hiv verwante siv-virus. Ook is het gevonden in het bloed van sommige mensen die al heel lang met hiv besmet waren zonder dat ze aids hadden ontwikkeld.

De uitdaging is nu om een vaccin te vinden dat de b12-productie op gang brengt bij mensen die nog niet met hiv in aanraking zijn geweest.

bron: BBC News, news@nature