Prionziektes zoals die van Creutzfeldt–Jakob zijn mogelijk te onderdrukken met een moleculaire chaperonne die de verantwoordelijke prioneiwitten stabiliseert in een onschadelijke stand. BIj apen werkt het al een beetje, claimen Japanse onderzoekers in Nature Biomedical Engineering.

Zo’n chaperonne is zelf meestal ook een eiwit, maar in dit geval is het een klein organisch molecuul genaamd N,N′-([cyclohexylmethyleen]di-4,1-fenyleen) bis(2-[1-pyrrolidinyl]aceetamide). Kazuo Kawata en collega’s van Gifu University hanteren MC als werktitel. Ze ontwierpen het op de computer, met behulp van simulaties en kwantumchemische berekeningen.

MC past precies op het menselijke prioneiwit PrP^c, mits de eiwitketen correct is gevouwen. Zoals bekend worden prionziektes veroorzaakt door fouten in de eiwitvouwing waardoor je de variant PrP^Sc krijgt die om onduidelijke redenen andere exemplaren van het eiwit in zijn eigen foute vorm dwingt.

Kawata’s idee is nu om PrP^c dusdanig te stabiliseren dat dat laatste niet meer gebeurt. Voordeel is dat je zelfs nog met de behandeling kunt beginnen als er al symptomen zijn: het wordt in elk geval niet meer erger en na verloop van tijd wordt het reeds aanwezige PrP^Sc vanzelf afgebroken. Bovendien zou de behandeling universeel moeten zijn: de vouwing kan op meer dan één manier fout gaan (PrP^Sc staat eigenlijk voor scrapie, de schapenvariant ) maar het correcte PrP^c is altijd hetzelfde.

De Japanners hebben MC met enig succes uitgetest op muizen en op Java-apen. Het molecuul is duidelijk nog voor verbetering vatbaar maar het principe lijkt te werken. De aansporing om het op mensen te gaan testen lijkt dan weer een beetje voorbarig - al hebben patiënten met Creutzfeldt-Jakob bijzonder weinig te verliezen.

bron: Nature Biomedical Engineering