Om eiwitophoping in de hersenen van alzheimerpatiënten efficiënt te bestrijden moet je antilichamen gebruiken die tien peptideketens per stuk wegvangen. Dat suggereerde Peter Tessier (Rensselaer Polytechnic, VS) onlangs in PNAS.

Het achterliggende idee is dat het al moeilijk genoeg is om antilichamen door de bloed/hersenbarrière te krijgen. De concentratie in de hersenen zal dus nooit echt hoog worden. En als elk antilichaam dan maar één of hooguit twee amyloïdefragmenten vangt, zoals natuurlijke antilichamen gewoonlijk doen, zal dat het verloop van aandoeningen als alzheimer en huntington niet overdreven sterk afremmen.

Tessiers antilichamen zijn dan ook niet natuurlijk. Hij zet er korte peptidelusjes op, die lijken op een gedeelte van een amyloïdefragment. De echte fragmenten zullen zich er gaag aan hechten, in de onuitgesproken verwachting dat ze een alzheimer- of huntingtonspecifieke eiwitklont kunnen vormen.

Alleen is het resultaat geen nette amyloïdefibril die verder kan groeien, maar een soort moleculaire ragebol. Na de eerste 6 à 10 fragmenten blijft er niets meer aan hangen. En Tessier gaat er van uit dat zulke kleine klontjes verder geen kwaad kunnen en vanzelf worden afgebroken.

Hij heeft zijn antilichamen de naam ‘gammabodies’ meegegeven, wat staat voor Grafted AMyloid-Motif Antibodies. De eerste experimenten zouden veelbelovend zijn verlopen, maar onduidelijk blijft of dat in vitro of in muizen was.

bron: Rensselaer, PNAS